Daumke Lab

AG Daumke

Strukturbiologie Membran-assoziierter Prozesse

Meine Gruppe interessiert sich für die Struktur und die Mechanismen von molekularen Maschinen in der Zelle. Insbesondere untersuchen wir Protein-Maschinen, die Membranen verformen und dadurch den zellulären Membranverkehr ermöglichen. Zu diesem Zweck kombinieren wir strukturbiologische Ansätze mit biochemischen und zellbasierten Experimenten.
Illustration

Diese künstlerische Darstellung zeigt die Abschnürung Clathrin-bedecker Vesikel durch die molekulare Maschine Dynamin. Unsere Arbeitsgruppe konnte die Struktur von Dynamin aufklären und nachweisen, wie sich Dynamin in helikalen Strukturen um den Vesikelhals anlagert. Mit Hilfe der strukturellen Daten entwickelten wir ein Modell, wie sich die Schlinge in einer Energie-getriebenen Reaktion zusammenzieht und den Vesikelhals abschnürt.

© Yvette Roske, Katja Fälber

Eine Fehlfunktion molekularer Maschinen kann zu verschiedenen Erkrankungen führen, wie zum Beispiel zu Muskeldystrophien oder neuronalen Fehlfunktionen. Unsere Forschung trägt dazu bei, die molekularen Grundlagen solcher Erkrankungen zu verstehen und ggf. neue Therapien zu entwickeln.

Eine ausführliche Beschreibung unserer Projekte finden Sie auf den englisch-sprachigen Seiten.

Team

Leiter

Prof. Dr. Oliver Daumke
Prof. Dr. Oliver Daumke
31.2: Max-Delbrück-Haus
Raum: 0225
+49 30 9406-3425

Wissenschaftler

Dr. Tobias Bock-Bierbaum
Dr. Tobias Bock-Bierbaum
31.2: Max-Delbrück-Haus
Raum: 1216.5
+49 30 9406-3689
Dr. Katja Fälber
Dr. Katja Fälber
31.2: Max-Delbrück-Haus
Raum: 0227
+49 30 9406-3830
Dr. Jana Kroll
Dr. Jana Kroll
31.2: Max-Delbrück-Haus
Raum: 1216.5
Dr. Ashwin Karthick Natarajan
Dr. Ashwin Karthick Natarajan
31.2: Max-Delbrück-Haus
Raum: 1216.5
+49 30 9406-3689
Dr. Yvette Roske
Dr. Yvette Roske
31.2: Max-Delbrück-Haus
Raum: 0223
+49 30 9406-2949
Dr. Julia Smirnova
Dr. Julia Smirnova
31.2: Max-Delbrück-Haus
Raum: 0227
+49 30 94063426
Elena Vazquez Sarandeses
Elena Vazquez Sarandeses
31.2: Max-Delbrück-Haus
Raum: 0223

Sekretariat

Jeannine Engel
+49 30 9406-2337

Technischer Assistent

Carola Bernert
Carola Bernert
31.2: Max-Delbrück-Haus
Raum: 0269
+49 30 9406-2862
Jeanette Schlegel
Jeanette Schlegel
31.2: Max-Delbrück-Haus
Raum: 0265
+49 30 9406-3280

Doktorand

Marius Weismehl
Marius Weismehl
+49 30 9406-3275
31.2: Max-Delbrück-Haus
Raum: 0228

Veröffentlichungen

/ Nat Commun

Pathogenic mutations of human phosphorylation sites affect protein–protein interactions

  • T. Rrustemi
  • K. Meyer
  • Y. Roske
  • B. Uyar
  • A. Akalin
  • K. Imami
  • Y. Ishihama
  • O. Daumke
  • M. Selbach
/ EMBO J

Structural insights into the activation mechanism of antimicrobial GBP1

  • M. Weismehl
  • X. Chu
  • M. Kutsch
  • P. Lauterjung
  • C. Herrmann
  • M. Kudryashev
  • O. Daumke
/ Nat Immunol

GIMAP5 deficiency reveals a mammalian ceramide-driven longevity assurance pathway

  • A.Y. Park
  • M. Leney-Greene
  • M. Lynberg
  • J.Q. Gabrielski
  • X. Xu
  • B. Schwarz
  • L. Zheng
  • A. Balasubramaniyam
  • H. Ham
  • B. Chao
  • Y. Zhang
  • H.F. Matthews
  • J. Cui
  • Y. Yao
  • S. Kubo
  • J.M. Chanchu
  • A.R. Morawski
  • S.A. Cook
  • P. Jiang
  • J.C. Ravell
  • Y.H. Cheng
  • A. George
  • A. Faruqi
  • A.M. Pagalilauan
  • J.R.E. Bergerson
  • S. Ganesan
  • S.D. Chauvin
  • J. Aluri
  • J. Edwards-Hicks
  • E. Bohrnsen
  • C. Tippett
  • H. Omar
  • L. Xu
  • G.W. Butcher
  • J. Pascall
  • E. Karakoc-Aydiner
  • A. Kiykim
  • H. Maecker
  • İ. Tezcan
  • S. Esenboga
  • R.J. Heredia
  • D. Akata
  • S. Tekin
  • A. Kara
  • Z. Kuloglu
  • E. Unal
  • T. Kendirli
  • F. Dogu
  • E. Karabiber
  • T.P. Atkinson
  • C. Cochet
  • O. Filhol
  • C.M. Bosio
  • M.M. Davis
  • R.P. Lifton
  • E.L. Pearce
  • O. Daumke
  • C. Aytekin
  • G.E. Şahin
  • A.Ü. Aksu
  • G. Uzel
  • V. Koneti Rao
  • S. Sari
  • K. Boztug
  • D. Cagdas
  • S. Haskologlu
  • A. Ikinciogullari
  • D. Schwefel
  • S. Vilarinho
  • S. Baris
  • A. Ozen
  • H.C. Su
  • M.J. Lenardo
/ J Phys Chem B

Topological reaction coordinate captures the folding transition state ensemble in a pierced lasso protein

  • J.K. Noel
  • E. Haglund
/ Nucleic Acids Res

Structural analysis of PLD3 reveals insights into the mechanism of lysosomal 5' exonuclease-mediated nucleic acid degradation

  • Y. Roske
  • C. Cappel
  • N. Cremer
  • P. Hoffmann
  • T. Koudelka
  • A. Tholey
  • U. Heinemann
  • O. Daumke
  • M. Damme
/ Nat Commun

Transcriptional reprogramming by mutated IRF4 in lymphoma

  • N. Schleussner
  • P. Cauchy
  • V. Franke
  • M. Giefing
  • O. Fornes
  • N. Vankadari
  • S.A. Assi
  • M. Costanza
  • M.A. Weniger
  • A. Akalin
  • I. Anagnostopoulos
  • T. Bukur
  • M.G. Casarotto
  • F. Damm
  • O. Daumke
  • B. Edginton-White
  • J.C.M. Gebhardt
  • M. Grau
  • S. Grunwald
  • M.L. Hansmann
  • S. Hartmann
  • L. Huber
  • E. Kärgel
  • S. Lusatis
  • D. Noerenberg
  • N. Obier
  • U. Pannicke
  • A. Fischer
  • A. Reisser
  • A. Rosenwald
  • K. Schwarz
  • S. Sundararaj
  • A. Weilemann
  • W. Winkler
  • W. Xu
  • G. Lenz
  • K. Rajewsky
  • W.W. Wasserman
  • P.N. Cockerill
  • C. Scheidereit
  • R. Siebert
  • R. Küppers
  • R. Grosschedl
  • M. Janz
  • C. Bonifer
  • S. Mathas
/ Nat Chem Biol

MHC-II dynamics are maintained in HLA-DR allotypes to ensure catalyzed peptide exchange

  • E.T. Abualrous
  • S. Stolzenberg
  • J. Sticht
  • M. Wieczorek
  • Y. Roske
  • M. Günther
  • S. Dähn
  • B.B. Boesen
  • M.M. Calvo
  • C. Biese
  • F. Kuppler
  • Á. Medina-García
  • M. Álvaro-Benito
  • T. Höfer
  • F. Noé
  • C. Freund
/ Sci Immunol

A multimorphic mutation in IRF4 causes human autosomal dominant combined immunodeficiency

  • O. Fornes
  • A. Jia
  • H.S. Kuehn
  • Q. Min
  • U. Pannicke
  • N. Schleussner
  • R. Thouenon
  • Z. Yu
  • M. de Los Angeles Astbury
  • C.M. Biggs
  • M. Galicchio
  • J.A. Garcia-Campos
  • S. Gismondi
  • G. Gonzalez Villarreal
  • K.J. Hildebrand
  • M. Hönig
  • J. Hou
  • D. Moshous
  • S. Pittaluga
  • X. Qian
  • J. Rozmus
  • A.S. Schulz
  • A.T. Staines-Boone
  • B. Sun
  • J. Sun
  • S. Uwe
  • E. Venegas-Montoya
  • W. Wang
  • X. Wang
  • W. Ying
  • X. Zhai
  • Q. Zhou
  • A. Akalin
  • I. André
  • T.F.E. Barth
  • B. Baumann
  • A. Brüstle
  • G. Burgio
  • J.C. Bustamante
  • J.L. Casanova
  • M.G. Casarotto
  • M. Cavazzana
  • L. Chentout
  • I.A. Cockburn
  • M. Costanza
  • C. Cui
  • O. Daumke
  • K.L. Del Bel
  • H. Eibel
  • X. Feng
  • V. Franke
  • J.C.M. Gebhardt
  • A. Götz
  • S. Grunwald
  • B. Hoareau
  • T.R. Hughes
  • E.M. Jacobsen
  • M. Janz
  • A. Jolma
  • C. Lagresle-Peyrou
  • N. Lai
  • Y. Li
  • S. Lin
  • H.Y. Lu
  • S.O. Lugo-Reyes
  • X. Meng
  • P. Möller
  • N. Moreno-Corona
  • J.E. Niemela
  • G. Novakovsky
  • J.J. Perez-Caraballo
  • C. Picard
  • L. Poggi
  • M.E. Puig-Lombardi
  • K.L. Randall
  • A. Reisser
  • Y. Schmitt
  • S. Seneviratne
  • M. Sharma
  • J. Stoddard
  • S. Sundararaj
  • H. Sutton
  • L.Q. Tran
  • Y. Wang
  • W.W. Wasserman
  • Z. Wen
  • W. Winkler
  • E. Xiong
  • A.W.H. Yang
  • M. Yu
  • L. Zhang
  • H. Zhang
  • Q. Zhao
  • X. Zhen
  • A. Enders
  • S. Kracker
  • R. Martinez-Barricarte
  • S. Mathas
  • S.D. Rosenzweig
  • K. Schwarz
  • S.E. Turvey
  • J.Y. Wang
/ Nat Chem Biol

Development of selective inhibitors of phosphatidylinositol 3-kinase C2α

  • W.T. Lo
  • H. Belabed
  • M. Kücükdisli
  • J. Metag
  • Y. Roske
  • P. Prokofeva
  • Y. Ohashi
  • A. Horatscheck
  • D. Cirillo
  • M. Krauss
  • C. Schmied
  • M. Neuenschwander
  • J.P. von Kries
  • G. Médard
  • Be. Kuster
  • O. Perisic
  • R.L. Williams
  • O. Daumke
  • B. Payrastre
  • S. Severin
  • M. Nazaré
  • V. Haucke
/ Nat Commun

Cryo-electron tomography reveals structural insights into the membrane remodeling mode of dynamin-like EHD filaments

  • A.A. Melo
  • T. Sprink
  • J.K. Noel
  • E. Vázquez-Sarandeses
  • C. van Hoorn
  • S. Mohd
  • J. Loerke
  • C.M.T. Spahn
  • O. Daumke

Nachrichten

wissenschaftliches Bild
Pressemitteilung Nr. 3 Berlin

Wie ein Protein Bakterien bekämpft

Die Details vieler Prozesse der Immunabwehr sind noch unbekannt. Wie genau GBP1-Proteine Bakterien einkapseln, um sie so außer Gefecht zu setzen, beschreiben Forschende um Oliver Daumke und Misha Kudryashev vom Max Delbrück Center nun im Fachblatt „The EMBO Journal“.
Daumke Lab
Pressemitteilung Nr. 53 Berlin

Müllabfuhr der Zellen

Bleibt überflüssige DNA und RNA in den Zellen, können Krankheiten wie Alzheimer und Autoimmunerkrankungen entstehen. Wie ein Enzym bei der Abfallbeseitigung beteiligt ist, beschreiben Forschende um Oliver Daumke vom Max Delbrück Center im Fachjournal „Nucleic Acids Research“.
Wissenschaftliches Bild
Pressemitteilung Nr. 46 Berlin

Hodgkin-Lymphom: Klein(st)e Ursache – große Wirkung

Der Austausch einer einzelnen Aminosäure trägt entscheidend dazu bei, dass gesunde B-Zellen zu Krebszellen werden. Wie die Punktmutation an einem Transkriptionsfaktor die Genregulation tiefgreifend verändert, beschreibt ein internationales Team um ECRC-Forscher Stephan Mathas in „Nature Communications“.
Wissenschaftliche Illustration
Wissenschaft

Membran-Couture mit dem Protein-Gummiband

Wie eine molekulare Maschine zelluläre Membranen verformen kann, beschäftigt Oliver Daumke seit fast 20 Jahren. Mittels Kryo-Elektronen-Tomographie fand sein Team jetzt die Antwort; die Forschungsergebnisse veröffentlichte das Journal „Nature Communications“.
Mitochondrium
Wissenschaft

Wie Mitochondrien in Form bleiben

Fehlerhaft gebaute Mitochondrien-Membranen können zu neurodegenerativen und muskulären Erkrankungen führen. Doch wie bewahren die „Kraftwerke“ der Zelle normalerweise ihre typische Form? Molekulare Einblicke liefert nun das MDC-Team um Oliver Daumke im Journal „Science Advances“.
Dynamin
Wissenschaft

📺 Ein Motor für Membranen

Das Protein Dynamin ist eine molekulare Maschine, mit deren Hilfe die Zelle Nährstoffe und andere Substanzen in sich aufnehmen kann. Wie dieser Antrieb im Detail funktioniert, beschreibt ein Team um den MDC-Forscher Oliver Daumke jetzt im Fachblatt „PNAS“.
Das Team der Kryo-EM: Christoph Diebolder, Thiemo Sprink und Metaxia Stavroulaki
Institut & Campus

Ein kleines Haus für ein großes Mikroskop

Vier Meter hoch ist das neue Kryo-Elektronenmikroskop auf dem Campus Buch. Es liefert Aufnahmen von winzigsten Strukturen auf Nanometerebene. Das MDC hat für dieses Wunderwerk der Technik ein eigenes Gebäude errichtet. Dr. Christoph Diebolder von der Charité leitet die Einrichtung für die Berliner Strukturbiologie-Gemeinde.
Kristall
Wissenschaft

Einem Enzym ins Herz geschaut

Ein Team um Oliver Daumke vom MDC hat im Fachblatt „Nature Communications“ die dreidimensionale Struktur der Acetyltransferase NatC vorgestellt. Das Enzym verändert Proteine der Zelle so, dass diese ihre Funktionen richtig ausüben können. In Krebszellen allerdings ist NatC häufig überaktiv.
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Wissenschaft By Christina Anders

Chlamydien-Alarm in der Zelle

Bei einer Infektion mit Chlamydien reagiert die Zelle mit einer Entzündungsreaktion. Welche Rolle dabei das Enzym GBP1 spielt, haben Wissenschaftler*innen des MDC in Experimenten mit Zellkulturen erforscht und die Ergebnisse in Cell Reports veröffentlicht.
Lipidtropfen Fettzelle Adipocyte
Pressemitteilung Nr. 12 Berlin

Protein kontrolliert Fettstoffwechsel

Wie viele Fettsäuren eine Zelle aufnimmt, beeinflusst unter anderem ein ganz bestimmtes Protein in der Hülle dieser Zelle. Das berichten MDC-Forscher*innen im Fachjournal PNAS. Bei Menschen mit Übergewicht ist dieser Prozess anscheinend ebenfalls verändert.

Unterrichtsmaterial

Sie finden diverses Unterrichtsmaterial (in Deutsch) von uns und anderen Gruppen des Sonderforschungsbereich 958 hier:

Forschungsthemen